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讨论
众所周知,丝氨酸蛋白酶为一组酶,其成员有胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶及凝血酶等。有资料显示,IL-8 是一种耐酶多肽,弹性蛋白酶对其活性无影响,凝血酶可以将内皮细胞产生的IL-8(77个氨基酸)降解为单核细胞产生形式的IL-8(72个氨基酸)而使其生物活性增强,胰蛋白酶仅在高浓度(200nmol/L)时才可将IL-8裂解成小的片段,并使其活性消失[7~9]。Ayesh等[10~12]报道:在鼠浆膜液中有一种分子量为40 000的IL-8裂解酶,该酶不仅可裂解IL-8和C5a,还可使其活性消失,此酶可能是一种炎症的调节因子。PMSF是一种特异的丝氨酸蛋白酶抑制剂,其半衰期在25℃时仅35 min[13],1.5 mmol/L的PMSF即可完全抑制IL-8裂解酶[10]。本组结果提示龈沟液中存在一种可裂解IL-8的裂解酶,属丝氨酸蛋白酶。关于该酶的性质、来源均需进一步探索。

附图 大肠杆菌对检出IL-8抗体的影响
在酶抑制实验中,IL-8的检出值均低于加入值0.01mg/L。这提示龈沟液中可能还有其他IL-8抑制因子。Sylvester等[14]报道,9/16(35%)的健康人血清中存在IL-8的自身抗体。本组研究证实了牙周炎患者的龈沟液中也存在IL-8自身抗体。rhIL-8来源于大肠杆菌,将龈沟液与不同浓度大肠杆菌超声粉碎液反应后,龈沟液中IL-8抗体的检出值并无明显改变,IL-8抗体OD值仍高于阴性对照标准差的3倍。结果表明,rhIL-8可以直接用于对IL-8自身抗体的检测,大肠杆菌各抗原成分对龈沟液中IL-8自身抗体的检出无明显影响。
作者单位:100081 北京医科大学口腔医学院(曹采方、孟焕新);湖北医科大学口腔医学院(谢昊);北京医科大学免疫学系(马大龙)
参考文献
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责任编辑:姚红祥 |